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Dr. Mario L. Calcagno

E-mail: calcagno @ unam.mx
+52 (55) 56232260
Laboratorio de Fisicoquímica e Ingeniería de Proteínas

SNI III
PRIDE D
Profesor Titular C
Doctor en Ciencias Biológicas, UDELAR, Montevideo


Líneas de investigación

Fisicoquímica de proteínas, enzimología.

Enzimología, con un enfoque fisicoquímico, especialmente cinético y con proyección estructural, y usando las herramientas de la química y de la ingeniería de proteínas. Una de las metas de la ciencia de proteínas es poder correlacionar la estructura con las propiedades y la función de las proteínas, y en nuestro caso, de las enzimas. El grupo trabaja varios modelos experimentales; mi modelo de trabajo predilecto ha sido la enzima glucosamina-6-fosfato desaminasa de E. coli, en especial para el estudio del mecanismo de la transición alostérica y en general, del acoplamiento conformacional entre subunidades.

Proyectos

  • Estudio estructural y funcional de las GlcN6P desaminasas humanas I y II.
  • Estudio de la transición alostérica de la GlcN6P desaminasa de E. coli por medio de la construcción de hexámeros híbridos silvestres:mutantes.

Publicaciones Recientes

  1. I. Bustos-Jaimes, M. Ramírez-Costa, L. De Anda-Aguilar, P. Hinojosa-Ocaña y M. L. Calcagno: Evidence for two different mechanisms triggering the change in quaternary structure of the allosteric enzyme, Glucosamine-6-phosphate deaminase. Biochemistry (2005), 44, 1127-1135.
  2. L.I. Alvarez-Añorve, M.L. Calcagno y J. Plumbridge. Why does Escherichia coli grow more slowly on Glucosamine than on N-Acetylglucosamine? Effects of enzyme levels and allosteric activation of GlcN6P Deaminase (NagB) on growth rates. J. Bacteriol. (2005) 187, 2974-2982.
  3. A. Lucumí-Moreno y M.L. Calcagno. On the functional role of Arg172 in substrate binding and allosteric transition in Escherichia coli glucosamine-6-phosphate deaminase. Arch. Biochem. Biophys. (2005), 442 41-48.
  4. F. M. Ferreira, G, Mendoza-Hernández, M. Castañeda-Bueno, R. Aparicio, H. Fischer, M. L. Calcagno y G. Oliva. Structural analysis of N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase apoenzyme from Escherichia coli. J. Mol. Biol, (2006) 359, 308-321.
  5. H. Quezada, C. Aranda, A. DeLuna, H. Hernández, M.L. Calcagno, A. Marín-Hernández y A. González. Specialization of the paralogue LYS21 determines lysine biosynthesis under respiratory metabolism in Saccharomyces cerevisiae. Microbiology (2008) 154, 1656-1667.
  6. I. Bustos-Jaimes, L. De Anda-Aguilar y M.L. Calcagno. Allostery and co-operativity in protein function. En García-Hernández E. and Fernandez-Velasco D.A. (Eds.) Advances in Protein Physical Chemistry. Transworld Research Network, 2008. Kerala, India. ISBN 978-81-7895-324-3. pp. 219-248.
  7. Álvarez-Añorve, L.I., Bustos-Jaimes, I., Calcagno M.L., Plumbridge, J. Allosteric regulation of glucosamine-6-phosphate deaminase (NagB) and growth of Escherichia coli on glucosamine. J. Bact. (2009) 191, 6401-6407.
  8. Bustos-Jaimes, I., Mora-Lugo, R., Calcagno, M., Farrés, A. Kinetic studies of Gly28:Ser mutant form of Bacillus pumilus lipase: changes in kcat and thermal dependence. BBA-Proteins Proteom. BBA-Proteins Proteom. (2010) 1804, 2222-2227.
  9. Álvarez-Añorve, L.I., Alonzo, D.A., Mora-Lugo, R., Lara-González, S., Bustos-Jaimes, I., Plumbridge, J., Calcagno, M.L. Allosteric kinetics of the isoform 1 of human glucosamine-6-phosphate deaminase. BBA-Proteins Proteom. (2011) 1814, 1846-1853.

Colaboradores

Colaboraciones Internacionales:

J. Plumbridge (IBPC, Francia).

Colaboraciones Nacionales:

Dra. Adela Rodríguez Romero (Instituto de Química)