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Dr. Daniel Alejandro Fernández Velasco


+52 (55) 56232259
Laboratorio de Fisicoquímica e Ingeniería de Proteínas

SNI I
PRIDE C
Doctor
Profesor de Tiempo Completo


Líneas de Investigación

Fisicoquímica de proteínas

Proyectos de Investigación

  • Caracterización termodinámica del desplegamiento de la triosafosfato isomerasa de Entamoeba histolytica.
  • Plegamiento e ingenieria en la interfase de la triosafosato isomerasa.
  • Caracterización termodinámica del desplegamiento de la cadena ligera lambda VI.

Mi grupo de investigación forma parte del Laboratorio de Fisicoquímica e Ingeniería de Proteínas del Departamento de Bioquímica, donde desarrollamos los proyectos mencionados:

  1. Estabilidad y el mecanismo de plegamiento de la enzima dimérica Triosafosfato isomerasa (TIM). Exploramos el plegamiento y la relación estructura-estabilidad en las TIM de Saccharomyces cerevisiae y Entamoeba histolytica. Nos interesa analizar en términos energéticos, cinéticos y estructurales, los intermediarios presentes en el camino que lleva a las cadenas sin estructura a formar un dímero activo, esto es, determinar la ruta de plegamiento. Mediante la caracterización fisicoquímica del patrón de plegamiento de la TIM de varias especies esperamos correlacionar cambios energéticos con sus contrapartes estructurales y conocer el papel del plegamiento intramolecular e intermolecular en la formación del sitio activo.
  2. Ingeniería de la interfase de la TIM mediante evolución dirigida y diseño in silico. Nuestro objetivo es aumentar la participación de los aminoácidos hidrofóbicos en esta región de la proteína y determinar el efecto de estas modificaciones en la estabilidad y en las constantes cinéticas de la asociación.
  3. Caracterización del patrón de plegamiento del dominio variable de la cadena ligera λVI. Las amiloidosis de cadenas ligeras son un grupo de enfermedades asociadas al plegamiento incorrecto de las inmunoglobulinas. Nuestro objetivo es estudiar el desplegamiento de λVI inducido por urea y temperatura para caracterizar intermediarios de plegamiento y determinar su relación con el plegamiento patológico de esta proteína.

Publicaciones Recientes

  1. Blancas-Mejia LM, Tellez LA, del Pozo-Yauner L, Becerril B, Sanchez-Ruiz JM, Fernandez-Velasco DA. Thermodynamic and kinetic characterization of a germ line human lambda6 light-chain protein: the relation between unfolding and fibrillogenesis. J Mol Biol. 2009 Mar 6;386(4):1153-66. Tellez LA, Blancas-Mejia LM, Carrillo-Nava E, Mendoza-Hernández G, Cisneros DA, Fernández-Velasco DA. Thermal unfolding of triosephosphate isomerase from Entamoeba histolytica: dimer dissociation leads to extensive unfolding. Biochemistry. 2008; 47(44):11665-73.
  2. Peimbert M, Domínguez-Ramírez L, Fernández-Velasco DA. Hydrophobic repacking of the dimer interface of triosephosphate isomerase by in silico design and directed evolution. Biochemistry. 2008 ; 47 (20):5556-64.
  3. del Pozo Yauner L, Ortiz E, Sánchez R, Sánchez-López R, Güereca L, Murphy CL, Allen A, Wall JS, Fernández-Velasco DA, Solomon A, Becerril B. Influence of the germline sequence on the thermodynamic stability and fibrillogenicity of human lambda 6 light chains. Proteins. 2008 Aug;72(2):684-92.
  4. Bello M, Pérez-Hernández G, Fernández-Velasco DA, Arreguín-Espinosa R, García-Hernández E. Energetics of protein homodimerization: effects of water sequestering on the formation of beta-lactoglobulin dimer. Proteins. 2008 ;70(4):1475-87.
  5. Nájera, H., Dagdug, L., Fernández-Velasco, D.A.Thermodynamic and kinetic characterization of the association of triosephosphate isomerase: The role of diffusion 2007 Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics 1774 (8), pp. 985-994
  6. Vázquez-Pérez, A.R., Fernández-Velasco, D.A.Pressure and denaturants in the unfolding of triosephosphate isomerase: The monomeric intermediates of the enzymes from Saccharomyces cerevisiae and Entamoeba histolytica 2007 Biochemistry 46 (29), pp. 8624-8633
  7. Jiménez, L., Fernández-Velasco, D.A., Willms, K., Landa, A .A comparative study of biochemical and immunological properties of triosephosphate isomerase from Taenia solium and Sus scrofa 2003 Journal of Parasitology 89 209-214
  8. Nájera, H., Costas, M., Fernández-Velasco, D.A. Thermodynamic characterization of yeast triosephosphate isomerase refolding: Insights into the interplay between function and stability as reasons for the oligomeric nature of the enzyme. Biochemical Journal 370 (2003) 785-792

Colaboradores

  • Dra. Mariana Peimbert Torres
  • Dr. Julio Lenin Domínguez Ramírez
  • QFB. Luis M. Blancas Mejía
  • LIBB Luis A. Téllez Lima