Regresar al la página de Investigadores

Dr. Juan Pablo Pardo Vázquez

pardov @ bq.unam.mx
+52 (55) 56232175

SNI II
PRIDE C
Doctor
Profesor de Tiempo Completo
JEFE DEL DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA


Líneas de Investigación

Fisicoquímica de proteínas

Proyectos de Investigación

  • '''Estudio de los complejos respiratorios clásicos y alternos de la

mitocondria de Ustilago maydis'''

La ATPasa de H+ de la levadura es una proteína politópica que acopla la hidrólisis de ATP con el bombeo de protones a través de la membrana. Durante su ciclo catalítico alterna entre dos conformaciones bien definidas (E1, E2) y se forma un intermediario fosforilado en el que interviene un residuo de aspartato. En la célula, la actividad de la enzima se regula tanto a nivel transcripcional como postraduccional en respuesta a las condiciones cambiantes del medio externo. De éstas, la glucosa es una de las señales más importantes en el proceso de modulación ya que induce la síntesis de nuevas ATPasas así como la fosforilación de la región carboxilo terminal de la enzima, lo que conduce a un incremento de la actividad.

Debido a la importancia de la ATPasa en la economía celular se consideró como un buen modelo para estudiar los fenómenos de transducción de energía y su mecanismo de hidrólisis de ATP. Por otro lado, la membrana interna de las mitocondrias de Saccharomyces cerevisiae tiene al menos dos deshidrogenadas externas y una deshidrogenasa interna cuya función es oxidar al NADH que se produce en el citosol y en la matriz cuando las células trabajan en condiciones respiratorias y transferir los electrones a la cadena respiratoria a nivel de la coenzima Q. Por el momento nuestro objetivo es el de caracterizar cinéticamente a estas enzimas y sentar las bases para realizar estudios de estructura-función por medio de mutagénesis dirigida. La deshidrogenasa interna de la mitocondria de Saccharomyces cerevisiae pertenece al grupo de las deshidrogenasas tipo II (1), las cuales se caracterizan por una alta afinidad y especificidad para su sustrato, el NADH. Tienen la función de transferir los electrones del NADH a la ubiquinona, sin que este proceso se acople al bombeo de protones a través de la membrana. Su peso molecular es de 53 kDa y utiliza como grupo prostético al FAD. A diferencia del complejo I, carece de centros fierro azufre y es insensible a la rotenona y la piericidina.

Publicaciones Relevantes

  1. Juarez O, Guerra G, Martinez F, Pardo JP. The Mitochondrial Respiratory Chain Of Ustilago Maydis. Biochim Biophys Acta, 2004; 1658:244-51.
  2. Varela-Gomez M, Moreno-Sanchez R, Pardo JP, Perez-Montfort R. Kinetic Mechanism and Metabolic Role Of Pyruvate Phosphate Dikinase From Entamoeba Histolytica. J Biol Chem, 2004, 279:54124-30.
  3. Slayman CW, Miranda M, Pardo JP, Allen KE. Use of A Fluorescent Maleimide to Probe Structure-Function Relationships In Stalk Segments 4 And 5 Of The Yeast Plasma-Membrane H+-Atpase. Ann N Y Acad Sci, 2003, 986:168-74.
  4. Riveros-Rosas H, Julian-Sanchez A, Villalobos-Molina R, Pardo JP, Piña E. Diversity, Taxonomy And Evolution Of Medium-Chain Dehydrogenase/Reductase Superfamily.Eur J Biochem, 2003, 270:3309-34.

Publicaciones Recientes

  1. Zentella de Piña M, Vázquez-Meza H, Pardo JP, Rendón JL, Villalobos-Molina R, Riveros-Rosas H, Piña E. Signaling the signal, cyclic AMP-dependent protein kinase inhibition by insulin formed H2O2 and reactivation by thioredoxin. J Biol Chem. 283 (2008) 12373-12386
  2. Andrade, A., Pardo, J.P., Espinosa, N., Pérez-Hernández, G., González-Pedrajo, B.Enzymatic characterization of the enteropathogenic Escherichia coli type III secretion ATPase 2007 Archives of Biochemistry and Biophysics 468 (2007) 121-127
  3. Guerra, G., Petrov, V.V., Allen, K.E., Miranda, M., Pardo, J.P., Slayman, C.W.Role of transmembrane segment M8 in the biogenesis and function of yeast plasma-membrane H+-ATPase 2007 Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes 1768 (2007) 2383-2392
  4. Juárez, O., Guerra, G., Velázquez, I., Flores-Herrera, O., Rivera-Pérez, R.E., Pardo, J.P.The physiologic role of alternative oxidase in Ustilago maydis 2006 FEBS Journal 273 , 4603-4615
  5. Lecchi, S., Allen, K.E., Pardo, J.P., Mason, A.B., Slayman, C.W. Conformational changes of yeast plasma membrane H+-ATPase during activation by glucose: Role of threonine-912 in the carboxy-terminal tail Biochemistry 44 (2005),16624-16632
  6. Kinetic mechanism and metabolic role of pyruvate phosphate dikinase from Entamoeba histolyticaVarela-Gómez, M., Moreno-Sánchez, R., Pardo, J.P., Perez-Montfort, R. 2004 Journal of Biological Chemistry 279 (52), pp. 54124-54130
  7. Juárez, O., Guerra, G., Martínez, F., Pardo, J.P.The mitochondrial respiratory chain of Ustilago maydis 2004 Biochimica et Biophysica Acta - Bioenergetics 1658, 244-251
  8. Slayman, C.W., Miranda, M., Pardo, J.P., Allen, K.E. Use of a fluorescent maleimide to probe structure-function relationships in stalk segments 4 and 5 of the yeast plasma-membrane H+-ATPase Ann N York Academy of Sciences 986 (2003) 168-174