1. Inhibición competitiva
El intercepto no se ve afectado, porque cuando los sitios activos de la enzima están ocupados por el sustrato, el inhibidor no se puede unir.
La pendiente en cambio, se ve afectada porque cuando los sitios activos de la enzima están desocupados, la enzima está disponible para reaccionar con el inhibidor.
Pendiente: es un valor aparente, excepto con
I=0
Reconocemos a tipo de los inhibidores por la manera en que afectan a la cinética de la enzima.
En la inhibición competitiva, el inhibidor compite con el sustrato por la molécula de enzima, pues la unión de ambos es mutuamente exclusiva.
Este tipo de inhibidor afecta a la forma libre de la enzima y, por tanto, afecta la determinación del la constante de especificidad, que es ahora un valor APARENTE.
En cambio el valor de velocidad máxima observado no cambia y representa el valor REAL, con o sin inhibidor. Esto ocurre, porque el inhibidor no interactúa con el complejo enzima sustrato.
En la gráfica de Lineweaver-Burk, el corte con el eje “Y” no cambia, pues depende solo de la velocidad máxima. En cambio la pendiente se hace mayor, pues la constante de especificidad APARENTE si disminuye.
Recuerde que es esta gráfica, todos los parámetros están invertidos: VMAX, KM y kCAT/KM