3. Inhibición no competitiva clásica
Pendiente e intercepto son valores aparentes puesto que la enzima se une al inhibidor en cualquier caso (excepto si I=0).
Este tipo de inhibición tiene un componente competitivo y otro acompetitivo, pues el inhibidor se une a las dos formas de la enzima y cada forma se asocia a una constante de disociación: KIC y KIU.
EN LA INHIBICIÓN NO COMPETITIVA CLÁSICA el inhibidor se une a la enzima libre y al complejo ES con igual afinidad, es decir: KIU = KIC
En el gráfico de Lineweaver-Burk, la pendiente e intercepto cambian y darán parámetros cinéticos aparentes, generando un patrón de líneas que se intersectan.
El punto de corte las líneas cae sobre el eje “X”, de modo que la KM observada es el valor REAL y no está alterada por la presencia de inhibidor. Esto solo ocurre si: KIU = KIC
más inibidor
Por otro lado, hay inhibidores que pueden unirse tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato. Estos inhibidores pueden considerarse alostéricos, porque su sitio de unión es diferente al sitio de unión del sustrato, pero al unirse obstruyen la catálisis.
En consecuencia, cabe esperar dos valores de afinidad, uno para la unión de inhibidor a la enzima libre y otro para el complejo enzima sustrato. Por analogía con la inhibición competitiva y acompetitiva, las constante de inhibición se denominan KIU y KIC.
La mayoría de los autores consideran que la inhibición NO COMPETITIVA se refiere al caso en que KIU = KIC. Sin embargo Wallace W. Cleeland, considerado es padre del análisis cinético de mecanismos en estado estacionario, engloba en este tipo a este caso y a la inhibición MIXTA, cuando KIU ≠ KIC.
En esta inhibición, tanto la pendiente como el intercepto en “Y” reportan parámetros cinéticos aparentes y en la inhibición NO COMPETITIVA clásica (KIU = KIC) el efecto sobre KM se cancela y las rectas se cortan en el punto del eje “X” igual a -1/KM.
Líneas intersectantes que se cortan en el eje “X” son pues un diagnostico de inhibición NO COMPETITIVA, con KIU = KIC.