Las enzimas puede reducir o perder su actividad tras su unión a moléculas distintas del sustrato:

• Inhibición:
• Inhibidor irreversible o agente inactivante: La unión del inhibidor colleva a la formación de un enlace covalente.
• Inhibidor reversible: Se forma un complejo reversible E·I
• fuertemente pegado: La constante de disociación es mucho menor que la KM (varios órdenes de magnitud).
• Inhibidor total: El complejo E·I es inactivo.
• Inhibidor parcial: El complejo E·I es menos activo.
• Inhibición simple: Hay un sólo complejo E·I (E·I o E·S·I)
• Inhibición parabólica: Hay complejos E·I, E·I2, ... E·IN