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Las enzimas puede elevar o adquirir su actividad tras su unión a moléculas distintas del sustrato:
- Activación:
- Reversible: Se forma un complejo reversible E·I
- fuertemente pegado: La constante de disociación es mucho menor que la KM (varios órdenes de magnitud).
- OJO: La modificación covalente podría considerarse una forma de activiación irreversible, pero de hecho, la “reversibilidad” de estas modificaciónes se define en términos de si hay o no un mecanismo para restaurar el estado original de la proteína.
- Activador esencial: El complejo E·S es inactivo.
- Activación simple: Una molécula de activador por sitio y sitios independientes: E·A o E·S·A.
- Activación parabólica: Se unen más de una molécula de activador por enzima (E·AN).
- Activadores con unión cooperativa homotrópica: Hay complejos E·A, E·A2, ... E·AN. La unión del activador a un sitio modifica la afinidad de los sitios vaciós por el activador.